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- 184 Seiten
- 7 Lesestunden
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Die Untersuchung fokussiert sich auf die enzymatische Ligation von Peptid- und Proteinfragmenten, ein komplexes Problem aufgrund fehlender geeigneter Biokatalysatoren. Lars Franke analysiert, wie die Ligationseigenschaften der Surfactin-Thioesterase II auf anionisches Rattentrypsin II übertragen werden können, das eine gute Interaktion mit dem Peptidrückgrat aufweist. Durch die Erzeugung und Analyse von Oxyanion-Loch-Mutanten des Trypsins wurden zwei Varianten entwickelt, die sich als effektiv für Peptidligation und Proteinmodifizierung erweisen.
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Von der Protease zur Peptidsynthase, Lars Franke
- Sprache
- Erscheinungsdatum
- 2020
- Einband
- (Paperback)
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- Titel
- Von der Protease zur Peptidsynthase
- Untertitel
- Der Einfluss des Oxyanion-Lochs auf die reverse Proteolyse am Beispiel von Trypsin
- Sprache
- Deutsch
- Autor*innen
- Lars Franke
- Erscheinungsdatum
- 2020
- Einband
- Paperback
- Seitenzahl
- 184
- ISBN13
- 9783658304362
- Reihe
- Schlagwörter
- Sachbücher, Wissenschaft & Mathematik, Natur, Naturwissenschaften, Biologie, Wissenschaft, Biochemie
- Beschreibung
- Die Untersuchung fokussiert sich auf die enzymatische Ligation von Peptid- und Proteinfragmenten, ein komplexes Problem aufgrund fehlender geeigneter Biokatalysatoren. Lars Franke analysiert, wie die Ligationseigenschaften der Surfactin-Thioesterase II auf anionisches Rattentrypsin II übertragen werden können, das eine gute Interaktion mit dem Peptidrückgrat aufweist. Durch die Erzeugung und Analyse von Oxyanion-Loch-Mutanten des Trypsins wurden zwei Varianten entwickelt, die sich als effektiv für Peptidligation und Proteinmodifizierung erweisen.