Die vorliegende Arbeit beschreibt die Identifizierung und Charakterisierung von Chemokin-bindenden Strukturen aus Peptiden und Peptoiden. Im ersten Teil wurde durch flexibles Protein-Protein Docking ein Modell des Rezeptor-Ligand-Komplexes des Chemokins CXCL8 mit seinem Rezeptor CXCR1 entwickelt. Dieses Modell bestätigte die Wechselwirkung zwischen dem ELR-Motiv von CXCL8 und den extrazellulären Domänen von CXCR1, wie zuvor in der Literatur vorgeschlagen. Auf Basis dieses Modells wurde ein Peptid entworfen, das aus zwei Ausschnitten der CXCR1-Sequenz besteht und CXCL8 mit einer Affinität von 500 nM bindet. Dieses Peptid inhibiert die durch CXCL8 induzierte Migration von humanen neutrophilen Granulozyten. Im zweiten Teil der Arbeit wurden one-bead-one-compound (OBOC) Bibliotheken von Peptoiden auf TentaGel-Harz systematisch auf ihre Bindungsfähigkeit an fluoreszenzmarkiertes CXCL8 untersucht. Durch die Optimierung der Screening-Parameter und die Analyse von fluoreszenzmikroskopisch erhaltenen Mischkanalbildern konnten 18 Peptoidsequenzen identifiziert werden, die CXCL8 mit mikromolaren Affinitäten binden.
