Die Autoren bieten Einblicke in die Forschung einer enzymologischen Abteilung, die sich über einen längeren Zeitraum mit der Beziehung zwischen der katalytischen Funktion von Thiamindiphosphat-Enzymen und deren dreidimensionaler Struktur beschäftigt hat. Die Ergebnisse konzentrieren sich hauptsächlich auf das Enzym Pyruvatdecarboxylase, dessen Forschung in den 30er Jahren mit Modellversuchen an Amino-Verbindungen begann und bis heute mit verschiedenen Methoden fortgesetzt wird. Pyruvatdecarboxylase ist aus mehreren Gründen ein interessantes Modellenzym: Es kann in ausreichenden Mengen aus natürlichen Hefen gewonnen werden und katalysiert die quasi-irreversible Decarboxylierung von alpha-Ketosäuren zu Aldehyden, was eine bedeutende Quelle für das von Organismen produzierte Kohlendioxid darstellt. Zudem ist es ein charakteristischer Vertreter einer Klasse von Biokatalysatoren, deren Katalyseleistung durch spezifische Metaboliten des Zellstoffwechsels gesteuert wird. Da alpha-Ketosäuren auch an anderen Stoffwechselprozessen beteiligt sind, ist die von der Substratkonzentration abhängige Katalyseleistung dieser Enzyme entscheidend für die Stabilität der Metabolitenkonzentration innerhalb der Zelle.
