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Shahid Ahmad Shergojry

    Molekulare Genetik: Die Rolle der Hitzeschockproteine
    Verbindung von Mannose-bindenden Lektin-Genen mit Mastitis bei Büffeln
    • Verbindung von Mannose-bindenden Lektin-Genen mit Mastitis bei Büffeln

      Mannose-bindende Lektin (MBL)-Gene in Verbindung mit Mastitis bei Rindern und Büffeln

      • 56 Seiten
      • 2 Lesestunden

      Mastitis ist die häufigste Brustdrüsenerkrankung bei Milchvieh und verursacht enorme wirtschaftliche Verluste für Milchunternehmer. Die gegenwärtigen wirtschaftlichen Bedingungen erfordern, dass das einzelne Milchvieh nicht nur einen hohen Ertrag erbringt, sondern auch profitabel ist. Um dieser ständig steigenden Nachfrage gerecht zu werden, müssen Tierforscher/Züchter kontinuierliche Anstrengungen unternehmen, um molekulare Marker zu finden, die für Eutergesundheitsmerkmale verantwortlich sind, und schnell ein krankheitsresistentes Zuchtprogramm zu entwickeln. Daher sind Forscher heute mehr daran interessiert, die molekularen Marker in immunitätsbezogenen Genen zu identifizieren, die als Leitfaden für die frühzeitige Auswahl von Milchtieren für Mastitis-Resistenz-Zuchtprogramme dienen. Mannose-bindende Lektin-Gene spielen eine Schlüsselrolle im Abwehrsystem des Wirts hinsichtlich der Anfälligkeit/Resistenz gegen viele Infektionskrankheiten. Gene, die an der Immunantwort bei Säugetieren beteiligt sind, sind Mannose-bindende Lektin-Gene (MBL1 und MBL2). Sie sind ein wichtiger Bestandteil des Immunsystems eines Organismus. Daher findet ein Ansatz, der auf der Verbesserung der Wirtsgenetik hinsichtlich der Resistenz gegen Infektionskrankheiten durch molekularmarkerselektive Züchtung basiert, breite Akzeptanz.

      Verbindung von Mannose-bindenden Lektin-Genen mit Mastitis bei Büffeln
    • Eine Gruppe von Proteinen wird bei Hitzestress synthetisiert, die so genannten Hitzeschockproteine (HSP), eine Familie von Proteinen aus pleiotropen Genen, die Zellen vor den toxischen Auswirkungen von Hitze und anderen Stressfaktoren schützen. Die Schwellenwerte für die Expression von HSP korrelieren mit dem Stressniveau, dem die Tiere natürlicherweise ausgesetzt sind. Die Mitglieder der HSP60-Familie werden als Chaperonine bezeichnet. Die Expression von HSP60-Proteinen steigt als Reaktion auf Hitzeschock und andere Stressfaktoren. Die HSP60-Proteine von Säugetieren sind ringförmige molekulare Chaperone, die im Zytoplasma synthetisiert und dann in die Mitochondrien verlagert werden, wo sie die Energie der ATP-Hydrolyse für die Proteinfaltung nutzen. Unter den Mitgliedern der HSP-Familie ist HSP70 (nämlich HSP70.1 und HSP70.2) das am häufigsten vorkommende und temperaturempfindliche Protein (Dokladny et al., (Dokladny et al., 2006). Die HSP70-Transkription wird durch Hitzeschock und andere Stressreize wie oxidativen Stress, Ischämie, Entzündung oder Alterung erhöht und kann ein Indikator für Stress in Zellen sein. HSP90 (Heat Shock Protein 90) ist ein molekulares Chaperon und eines der am häufigsten in Zellen exprimierten Proteine (Csermely et al., 1998).

      Molekulare Genetik: Die Rolle der Hitzeschockproteine