Gentechnisch veränderte Escherichia-coli-Zellen zur biokatalytischen Herstellung enantiomerenreiner Aminosäuren und sekundärer Alkohole

Enantiomerenreine organische Verbindungen spielen in der pharmazeutischen Industrie als Wirkstoffkomponente oder in der Lebensmittelindustrie als geschmacksgebender Zusatz eine essentielle Rolle. Ihre Herstellung wird heutzutage zunehmend enzymatisch durchgeführt, da mit Enzymreaktionen oft die höhere gewünschte Stereoselektivität erreicht werden kann im Gegensatz zur ausschließlich chemischen Synthese. Die vorliegende Dissertation, die im Rahmen des vom Bundesministerium für Bildung und Forschung (BMBF) unterstützten Projektes „Nachhaltige Herstellung von enantiomerenreinen Alkoholen und Aminosäuren mit Biokatalysatoren“ angefertigt wurde, zeigt, dass neben reinen Enzymreaktionen auch Mikroorganismen wie gentechnisch veränderte Escherichia coli als sogenannte Ganzzellkatalysatoren geeignet sind, um enantiomerenreine Aminosäuren wie das nicht natürlich vorkom-mende L-tert-Leucin und sekundäre Alkohole wie p-Chloracetophenon aus deren korrespondierenden Ketoverbindungen in industriell interessanten Konzentrationen herzustellen. E. coli verfügt dafür über Dehydrogenasen zur Ketoreduktion und zur Regeneration des Kofaktors NADH, die unter Kontrolle des Rhamnosepromotors rekombinant gebildet werden. Ganze Zellen als Biokatalysatoren werden untersucht, ihr Einsatz optimiert und für verschiedene Anwendungen diskutiert.