Spektroskopische Untersuchungen zu funktionsrelevanten Eisen-Liganden-Wechselwirkungen in Häm-Thiolat-Proteinen

Autor*innen

• Ramona Christina Christmann

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Eisenhaltige Biomoleküle spielen in der Natur eine entscheidende Rolle, insbesondere beim Sauerstofftransport, Elektronentransfer sowie der Speicherung von Sauerstoff und Eisen. In dieser Untersuchung wurden vier Hämproteine analysiert, die durch einen Schwefel aus einem Cystein mit dem Apoprotein verbunden sind, und somit als Häm-Thiolat-Proteine klassifiziert werden. Die Chloroperoxidase (CPO) ist gut erforscht und bildet bei der Reaktion mit Wasserstoffperoxid das reaktive Intermediat Compound I (Cpd I), ein Fe(IV)=O Porphyrin-π-Kation-Radikalsystem. Cpd I wurde auch in einigen Cytochrom P450-Enzymen in einer „Shunt“-Reaktion nachgewiesen. Diese Enzymfamilie katalysiert die Hydroxylierung zahlreicher Substrate, wobei Cpd I für die Hydroxylierung gesättigter C-H-Bindungen verantwortlich ist. Die Arbeit umfasst die Herstellung der Enzymproben, die Optimierung der Expressionsbedingungen und reaktionskinetische Studien der „Shunt“-Reaktion mit verschiedenen Persäuren für Cytochrom P450cam und P450bmp. Bei P450cam wurden unter bestimmten Bedingungen die charakteristischen Absorptionsbanden von Cpd I beobachtet, während dies bei P450bmp nicht der Fall war, was darauf hindeutet, dass Cpd I möglicherweise zu schnell reagiert. Zudem wurde die NO-Bindung des Cimex-Nitrophorins cNP bei unterschiedlichen pH-Werten mittels Mössbauer-Spektroskopie untersucht, und ein Mechanismus zur reversiblen Bindung von NO im cNP präsentiert.

• Sprache: Deutsch
• Erscheinungsdatum: 2015
• Einband: Hardcover