Thiamindiphosphat-Biochemie

Mit dieser Schrift wollen die Autoren Einblicke in die universitäre Forschungstätigkeit einer enzymologischen Abteilung geben, die sich über einen relativ langen Zeitraum der Aufklärung von Beziehungen zwischen der katalytischen Funktion von Thiamindiphosphat-Enzymen und deren dreidimensionaler Struktur widmete. Während im Laufe der Zeit die Anzahl der untersuchten Spezies dieser Enzymklasse zunahm, beziehen sich die hier zusammengefasst dargestellten Resultate hauptsächlich auf das Enzym Pyruvatdecarboxylase, an dem die Forschungsarbeiten in den 30er Jahren des vorigen Jahrhunderts mit Modellversuchen an Amino-Verbindungen von Langenbeck (1933) begannen und in Einzelprojekten unter speziellen Gesichtspunkten und mit verschiedenen Untersuchungsmethoden bis in die Gegenwart fortgesetzt worden sind. Pyruvatdecarboxylase war als Modellenzym aus mehreren Gründen interessant. Das in ausreichenden Mengen aus natürlich vorkommenden Hefen mit relativ geringem Aufwand zu präparierende Enzym katalysiert die quasi-irreversible Decarboxylierung von alpha-Ketosäuren zu den entsprechenden Aldehyden und ist damit eine der wichtigsten Quellen für das von lebenden Organismen produzierte Kohlendioxid. Besonders interessant ist Pyruvatdecarboxylase als charakteristischer Vertreter einer Klasse von Biokatalysatoren, deren Katalyseleistung von spezifischen, am Zellstoffwechsel beteiligten Metaboliten gesteuert wird. Da alpha-Ketosäuren auch an anderen Stoffwechselprozessen beteiligt sind, ist die von der Substratkonzentration kontrollierte Katalyseleistung dieser Enzyme eine entscheidende Voraussetzung für die Aufrechterhaltung einer stabilen Konzentration dieser Metabolite innerhalb der Zelle.